Wyklad 2.pdf

(942 KB) Pobierz
Zależność między strukturą a funkcją białek
1.
Mioglobina jako białko wiążące tlen
2. Struktura hemoglobiny
3.Mechanizm
transportu tlenu przez hemoglobinę
4. Efekt allosteryczny
5. Efekt Bohra
Mioglobina_białko wiążące tlen
Mioglobina (Mb) to monomeryczna
hemoproteina wiążąca tlen
znajdująca się w sercu i mięśniach szkieletowych.
Posiada pojedynczy łańcuch polipeptydowy (153 aminokwasy) z
ugrupowaniem hemu.
Mioglobina (masa cząsteczkowa 17 000 D) strukturalnie przypomina
poszczególne podjednostki cząsteczki hemoglobiny.
Mioglobina pełni funkcję rezerwuaru tlenu.
Mioglobina_białko wiążące tlen
Mioglobina składa się głównie z
a-helis,
które są ze sobą
połączone przez pętle i zwroty, tworząc kompaktową strukturę
kulistą.
Mioglobina
występuje w
postaci nieutlenowanej zwanej
deoksymioglobiną
lub w postaci ze związaną cząsteczką tlenu
zwanej
oksymioglobiną.
Zdolność mioglobiny i hemoglobiny do wiązania tlenu zależy od
obecności cząsteczki hemu.
Wiązanie tlenu przez hem
Hem zawiera
cząsteczkę
protoporfiryny
IX z żelazem (Fe2+) w
centrum.
Protoporfiryna
IX składa się z czterech pierścieni
pirolowych
(złączonych ze sobą mostkami
metinowymi), do których
przyłączone
cztery grupy metylowe (-CH3, M), dwie
propionianowe (CH3-CH2-CH2, P) i dwie winylowe (-CH=CH2,
V)
Hem jest powszechną grupą protetyczną obecną w
cytochromach i enzymach, takich jak katalaza, pirolaza
tryptofanu i chlorofil (Mg2+).
Wady genetyczne syntezy
hemu powodują porfirię i anemie
syderoblastyczne*
(np. zatrucie ołowiem).
*
syderoblasty,
czyli erytroblasty zawierające większą liczbę ziaren
pozahemoglobinowego
żelaza
Efekty steryczne
wiązania ligandów przez hem
Tlenek węgla wiąże się z wolnymi cząsteczkami hemu
ponad 20 000 razy lepiej niż O2, ale wiąże się tylko
około 200 razy lepiej, gdy hem jest związany w
mioglobinie.
Dystalna
His (E7) nie wpływa na wiązanie O2, ale
może wykluczać liniowe wiązanie CO, dostarczając
jednego z wyjaśnień zmniejszonego wiązania CO do
hemu
Zgłoś jeśli naruszono regulamin